Regine Hengge

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Funktionen:

Hermann von Helmholtz-Zentrum für Kulturtechnik

Zentrumsrat Professuren

Rollen:

Interdisziplinäres Labor

Principal Investigators

Hermann von Helmholtz-Zentrum für Kulturtechnik

Telefon

030 2093-49686

Schwerpunkt:

Active Matter

Projekte:

Architektur und Morphogenese von Biofilmen

Regine Hengge ist seit 2013 Professorin für Mikrobiologie an der Humboldt-Universität zu Berlin. Sie studierte Biologie an der Universität Konstanz und wurde 1986 mit einer Arbeit zur Protein-Sekretion in Escherichia coli promoviert. Anschließend forschte sie als Postdoktorandin an der Princeton University zum RAS-Signaltransduktionsweg in Hefe. Seit 1989 leitete ihre eigene Gruppe und erforscht Stressreaktionen von Bakterien und Biofilmbildung. 1998 wurde sie Professorin für Mikrobiologie an der Freien Universität Berlin.

Regine Hengge erhielt den Landesforschungspreis Baden-Württemberg (1996), den Gottfried-Wilhelm-Leibniz-Preis der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG, 1998), und den ERC Advanced Researcher Grant (2009). Sie ist seit 2000 Mitglied der Berlin-Brandenburgischen Akademie der Wissenschaften, der Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina seit 2001, der European Organisation of Molecular Biology (EMBO, seit 2003), der European Academy of Microbiology (EAM, seit 2009), und der American Academy of Microbiology (AAM, seit 2012). Seit 2010 betreibt Regine Hengge ein transdisziplinäres »Wissenschaft & Theater«-Projekt zusammen mit dem English Theatre Berlin.

Forschungsinteressen

Signaltransduktion und Regulatorische Netzwerke in Bakterien, die Molekularbiologie bakterieller Stressantworten, insbesondere in der stationären Phase des bakteriellen Wachstumszyklus, sowie die Regulation, Mikroarchitektur und Morphogenese von bakteriellen Biofilmen.

Erscheinungsjahr:

Art der Publikation:

Beitrag Zeitschrift

Beitrag Sammelband

Qualifikationsarbeit:

Studienabschlussarbeit

Publikation

Serra, Diego O./Mika, F./Richter, A. M./Hengge, Regine (2016): The green tea polyphenol EGCG inhibits E. coli biofilm formation by impairing amyloid curli fibre assembly and downregulating the biofilm regulator CsgD via the σE-dependent sRNA RybB. In: Molecular Microbiology, vol. 101, pp. 136–151.

Publikation

Hengge, Regine (2016): Trigger phosphodiesterases as a novel class of c-di-GMP effector proteins. In: Philosophical Transac- tions of the Royal Society London B, vol. 371: 20150498.

Publikation

Povolotsky, T.L./Hengge, Regine (2016): Genome-based comparison of c-di-GMP signaling in pathogenic and commensal Escherichia coli strains. In: Journal of Bacteriology, vol. 198, pp. 111–126.

Publikation

Hengge, Regine/Gründling, A./Jenal, U./Ryan, R./Yildiz, F. (2016): Bacterial signal transduction by c-di-GMP and other nucleotide second messengers. In: Journal of Bacteriology, vol. 198, pp. 15–26.

Publikation

Hengge, Regine/Galperin, M.Y./Ghigo, J.-M./Gomelsky, M./Green, J./Hughes, K.T./Jenal, U./Landini, P. (2016): Systematic nomenclature for GGDEF and EAL domain-containing c-di-GMP turnover proteins in Escherichia coli. In: Journal of Bacteriology, Jg. 198, S. 7–11.

Publikation

Serra, Diego O./Mika, F./Richter, A.M./Hengge, Regine (2016): The green tea polyphenol EGCG inhibits E. coli biofilm formation by impairing amyloid curli fibre assembly and downregulating the biofilm regulator CsgD via the σE-dependent sRNA RybB. In: Mol. Microbio., vol. 101, pp. 136–151. doi: 10.1111/mmi.13379.

Publikation

Serra, Diego O./Klauck, G./Hengge, Regine (2015): Vertical Stratification of Matrix Production Is Essential for Physical Integrity and Architecture of Macrocolony Biofilms of Escherichia coli. In: Environ. Microbiol., vol. 17, no. 12, pp. 5073–5088.

Publikation

Hengge, Regine (2015): Bakterielle Megastädte – 3D-Architektur von Biofilmen. In: Biospektrum, Jg. 21, Nr. 5, S. 480–483. doi: 10.1007/s12268-015-0603-x.

Publikation

Serra, Diego O./Hengge Regine (2014): Stress responses go three-dimensional – the spatial order of physiological differentiation in bacterial macrocolony biofilms. In: Environ. Microbiol., vol. 16, no. 6, pp. 1455–1471. doi: 10.1111/1462-2920.12483.

Publikation

Lindenberg, S./Klauck, G./Pesavento, C./Klauck, E./Hengge, Regine (2013): The EAL domain protein YciR acts as a trigger enzyme in a c-di-GMP signalling cascade in E. coli biofilm control. In: EMBO J., vol. 32, no. 4, pp. 2001–2014. doi: 10.1038/emboj.2013.120.

Publikation

Serra, Diego O./Richter, Anja M./Klauck, Gisela/Mika, Franziska/Hengge, Regine (2013): Microanatomy at cellular resolution and spatial order of physiological differentiation in a bacterial biofilm. In: MBio, vol. 4, no. 2, e00103–13.

Publikation

Serra, Diego O./Richter, Anja M./Hengge, Regine (2013): Cellulose as an architectural element in spatially structured Escherichia coli biofilms. In: J. Bacteriol., vol. 195, no. 24, pp. 5540–5554.

Publikation

Mika, F./Busse, S./Possling, A. /Berkholz, J./Tschowri, N./Sommerfeldt, N./Pruteanu, M./Hengge, Regine (2012): Targeting of csgD by the small regulatory RNA RprA links stationary phase, cell envelope stress and biofilm formation in Escherichia coli. In: Mol. Microbiol., vol. 84, no. 1, pp. 51–65.

Publikation

Pesavento, C./Hengge, Regine (2012): The global repressor FliZ antagonizes gene expression by σs–containing RNA polymerase due to overlapping DNA binding specificity. In: Nucl. Acids Res., vol. 40, pp. 4783–4793.

Publikation

Kolmsee, T./Hengge, R. (2011): Rare codons play a positive role in the expression of the stationary phase sigma factor (RpoS) sS in Escherichia coli. In: RNA Biol., vol. 8, pp. 913–921.

Publikation

Tschowri, N./Busse, S./Hengge, Regine (2009): The BLUF-EAL protein YcgF acts as a direct anti-repressor in a blue light stress response of E. coli. In: Genes Dev., vol. 23, no. 4, pp. 522–534. doi: 10.1101/gad.499409.

Publikation

Hengge, Regine (2009): Principles of cyclic-di-GMP signaling. In: Nature Rev. Microbiol., vol. 7, pp. 263–273.

Publikation

Pesavento, C./Becker, G./Sommerfeldt, N./Possling, A./Tschowri, N./Mehlis A./Hengge, Regine (2008): Inverse regulatory coordination of motility and curli-mediated adhesion of E. coli. In: Genes Dev., vol. 22, no. 17, pp 2434–2446. doi: 10.1101/gad.475808.

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